酶的非竞争性抑制剂可使其Km值（），而Vm值（）。

酶的非竞争性抑制动力学特点是（）VmA.x，而Km（）。

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计算题： 某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μ mol/min。当[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？

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一个二肽酶对二肽Ala-Gly和二肽Leu-Gly的Km分别为2.8×10-4和3.5×10-2，哪一个二肽是酶的最适底物？该酶的两个非竞争性抑制剂的Ki值分别为5.7×10-2和2.6×10-4。哪一个是最强的抑制剂？

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反竞争性抑制剂对酶促反应的影响表现为Vm值（）和Km值（）。

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反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。

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竞争性抑制剂使酶促反应的km（）而Vmax（）。

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竞争性抑制剂和酶的结合位点，同底物与酶的结合位点相同。

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酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是（）。

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酶的非竞争性抑制

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