竞争性抑制剂和酶的结合位点，同底物与酶的结合位点相同。

非竞争性抑制剂与底物结构不相似，但也与酶的活性中心结合。

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在酶的抑制作用中，抑制剂可先与酶结合，也可先与复合物结合的抑制是（）。

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抑制剂以共价键不可逆地与酶相结合而抑制酶的活性，叫（）作用。

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一个二肽酶对二肽Ala-Gly和二肽Leu-Gly的Km分别为2.8×10-4和3.5×10-2，哪一个二肽是酶的最适底物？该酶的两个非竞争性抑制剂的Ki值分别为5.7×10-2和2.6×10-4。哪一个是最强的抑制剂？

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试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数KI在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50（IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度，假设酶浓度与底物浓度均固定不变）。

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某些调节酶（寡聚酶）v对[S]作图时形成（）型曲线，这是底物与酶分子上专一性结合部位结合后产生的一种（）效应而引起的。

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酶的辅助因子可根据与酶结合的牢固程度分为（）和（）。

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决定基因转录频率的DNA元件是（），它是（）酶的结合位点。

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酶的活性中心是由（）和（）促成，（）负责与底物特异性结合，（）直接参与催化。

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