蛋白质中的α-螺旋和β折叠都属于：（）

α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的作用力是（）。若某肽链的分子量为22000，（氨基酸的平均分子量为110），则全为α-螺旋时肽链的长度为（）nm，全为β-折叠时肽链的长度（不考虑β-折叠的双链）为（）nm。

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α-螺旋是蛋白质（）级结构的主要形式之一，该模型每隔（）个氨基酸残基，螺旋上升一圈。α-螺旋稳定的主要因素，是相邻螺圈三种形成（）。β-折叠结构有（）以及（）两种形式，稳定β-折叠的主要因素是（）。

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某蛋白质多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质分子量为240Kda，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分之多少？

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天然蛋白质分子中的α-螺旋都属于（）手螺旋。

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一个多肽链含有150个氨基酸残基，其中60%呈α-螺旋，其余为β-折叠结构，此多肽链总长度最长是多少？

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在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β－碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当（）、（）、和（）三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。

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α-螺旋结构是由同一肽链的（）和（）间的（）键维持的，螺距为（），每圈螺旋含（）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（）。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于（）手螺旋。

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天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内（）键的形成，因此构象相当稳定。

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比较蛋白质α螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键，并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。

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