简述蛋白质α-螺旋结构的基本要点。
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蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质()
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下列哪个因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构()
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Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋结构模型,每圈螺旋包含()个氨基酸残基,螺旋每上升一圈,沿纵轴上升()nm,每个残基沿轴旋转()°。天然蛋白质的α-螺旋绝大多数都是()手螺旋。
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α-螺旋是蛋白质()级结构的主要形式之一,该模型每隔()个氨基酸残基,螺旋上升一圈。α-螺旋稳定的主要因素,是相邻螺圈三种形成()。β-折叠结构有()以及()两种形式,稳定β-折叠的主要因素是()。
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α-螺旋结构是由同一肽链的()和()间的()键维持的,螺距为(),每圈螺旋含()个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为()。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于()手螺旋。
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比较蛋白质α螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键,并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。
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α-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键,氢键取向几乎与()平行,氢键是由每个氨基酸的()与前面隔三个氨基酸的()形成,它允许所有的肽平面上的()都能参与氢键的形成。α-螺旋属于蛋白质的()级结构,稳定其结构的主要作用力是()。α-螺旋多为()手螺旋;每圈含()个氨基酸残基,螺距();每个氨基酸残基沿轴上升(),并旋转()。
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α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的()级结构,稳定其结构的作用力是()。若某肽链的分子量为22000,(氨基酸的平均分子量为110),则全为α-螺旋时肽链的长度为()nm,全为β-折叠时肽链的长度(不考虑β-折叠的双链)为()nm。
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