破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）

Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型中，每圈螺旋包含（）个氨基酸残基，高度为（）。每个氨基酸残基沿轴上升（）并旋转100°。

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α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的作用力是（）。若某肽链的分子量为22000，（氨基酸的平均分子量为110），则全为α-螺旋时肽链的长度为（）nm，全为β-折叠时肽链的长度（不考虑β-折叠的双链）为（）nm。

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多肽链能否形成α-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接有关。

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蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。

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（）花费10年时间，利用（）反应首先弄清、（）的一级结构。它由（）条多肽链组成，各条多肽链分别包括（）和（）个氨基酸残基，链内和链间有（）个（）键。

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α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行。氢键是由每个氨基酸的（）与前面隔三个氨基酸的（）形成的，它允许所有的（）都能参与氢键的形成。

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大肠杆菌合成多肽时，肽链的氨基端是下列哪一种氨基酸残基：（）

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胶原蛋白中最多的氨基酸残基是：（）

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在每一种蛋白质多肽链中，氨基酸残基排列顺序都是一定的，而不是随机的。

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