蛋白质一级结构中，连接氨基酸残基的主要化学键是（）。

在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β－碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当（）、（）、和（）三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。

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试计算含有122个氨基酸残基的多肽链呈完全伸展时的长度是多少？该蛋白质的分子量大约是多少？

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何谓酶的三级结构？有何特征？与酶的催化活性有什么关系？酶的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

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含有大量非极性氨基酸残基的蛋白质在变性后，分子展开，然后分子间发生疏水相互作用，随机无序缔合形成的不可逆凝胶是（）。

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因为（），（）和（）等三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，所以在（）nm波长的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质

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芳香族氨基酸有（）（）（）三种。这三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在（）处，所以（）的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。

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酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置往往并不相连，而在空间结构上却处于相近位置。

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α-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行，氢键是由每个氨基酸的（）与前面隔三个氨基酸的（）形成，它允许所有的肽平面上的（）都能参与氢键的形成。α-螺旋属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的主要作用力是（）。α-螺旋多为（）手螺旋；每圈含（）个氨基酸残基，螺距（）；每个氨基酸残基沿轴上升（），并旋转（）。

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-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一，其结构特点是：（1）螺旋盘绕手性为（）；（2）上升一圈为（）nm；（3）一圈中含氨基酸残基数为（），每个残基沿轴上升（）nm；（4）螺旋圈与圈之间靠（）而稳定；（5）螺旋中R伸向（）。

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