米曼氏常数越大表示酶与底物的亲和力越大。
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某些调节酶的V---S的S形曲线表明,酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。
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1/km可近似地表示酶与底物()的大小,Km越大,表明()。
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米氏常数是酶的()常数,可用来近似地表示(),Km愈大,则表示酶与底物()。
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根据可逆抑制剂与底物的关系,可逆抑制作用分为:()
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酶的活性中心是由()和()促成,()负责与底物特异性结合,()直接参与催化。
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非竞争性抑制剂与底物结构不相似,但也与酶的活性中心结合。
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下述哪种方法不能用于分析天冬氨酸转氨甲酚酶(ATCase)与底物类似物结合后发生的构象变化:()
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酶的活性中心包括()和()两个功能部位,其中()直接与底物结合,决定酶的专一性,()是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。
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