AVmax
B0.8Vmax
C3/4Vmax
D0.5Vmax
变构酶的底物浓度曲线呈S形,说明()。
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当某酶的非竞争性抑制剂存在时,酶促反应的速度为无抑制剂存在时的1/11,已知Ki=0.001,求该抑制剂的浓度是多少?
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ATP是磷酸果糖激酶的底物,但高浓度的ATP却抑制该酶的活性,为什么?
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对活细胞的实验测定表明,酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近,请解释其生理意义?为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢?
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某酶催化底物S1反应的Km=4×10-4摩尔/升,若[S1]=1×10-3摩尔/升,则v/ Vm=();若同一条件下,该酶催化底物S2反应的Km=4×10-2摩尔/升,则该酶的这两种底物中最适底物是()。
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别构酶与不同浓度的底物发生作用,常呈S形曲线,这说明()。
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某酶对其四个底物的Km值如下列选项所示,问该酶的最适底物是哪一个?()
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某种酶的全合成受其作用的底物所促进时,此种作用称()。
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对于遵守Michaelis历程的某酶催化反应,实验测得不同底物浓度时的反应速率r,今取其中两组数据如下: 当cE0=2.0g·dm-3、ME= 5×104g·mol-1时,计算KM,rm和k2。
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