AKm=4.3×10-3mol/L
BKm=3.5×10-3mol/L
CKm=2.3×10-3mol/L
DKm=4.1×10-3mol/L
某酶遵循Michaelis-Menten动力学,因此在双倒数作图中酶对底物的米氏常数就是直线的()
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关于Km的意义的叙述: (1)Km是酶的()常数,()与()无关。 (2)同一种酶有不同的底物时,Km值(),其中Km值最小的底物通常是()。 (3)Km可以近似的表示(),Km越大,则()。 (4)同工酶对同一底物的Km值()。
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能催化多种底物进行化学反应的酶有()个Km值,该酶最适底物的Km值()。
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酶对底物的专一性可以分为两种情况()和()。
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当某酶的底物浓度[S]=4Km时,反应速度U等于:()
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某些调节酶的V---S的S形曲线表明,酶与少量底物的结合增加了酶对后续底物的亲和力。
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对活细胞的实验测定表明,酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近,请解释其生理意义?为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢?
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对于遵守Michaelis历程的某酶催化反应,实验测得不同底物浓度时的反应速率r,今取其中两组数据如下: 当cE0=2.0g·dm-3、ME= 5×104g·mol-1时,计算KM,rm和k2。
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某酶催化底物S1反应的Km=4×10-4摩尔/升,若[S1]=1×10-3摩尔/升,则v/ Vm=();若同一条件下,该酶催化底物S2反应的Km=4×10-2摩尔/升,则该酶的这两种底物中最适底物是()。
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