A对
B错
竞争性抑制剂和酶的结合位点,同底物与酶的结合位点相同。
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试通过一种反竞争性抑制剂的动力学分析解释其抑制常数KI在数值上是否可能等于该抑制剂的IC50(IC50即酶的活力被抑制一半时的抑制剂浓度,假设酶浓度与底物浓度均固定不变)。
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根据可逆抑制剂与底物的关系,可逆抑制作用分为:()
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增加底物浓度可以抵消竞争性抑制作用。
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如果加入足够的底物,即使在非竞争性抑制剂存在下,酶促反应速度也能达到正常的Vmax。
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在有竞争性抑制剂存在时,增加底物浓度难以消除抑制剂对酶促反应速度的影响。
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酶促反应的初速度与底物浓度无关。
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别构酶的活性与底物作图呈现()型曲线。
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1/km可近似地表示酶与底物()的大小,Km越大,表明()。
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