裂殖酵母中MPF活性的活性是如何调节的？

裂殖酵母MPF的活性调节是相当复杂的，涉及多种蛋白激酶以及Cdc2亚基上两个位点的磷酸化与去磷酸化。p34cdc2蛋白单亚基上有两个磷酸化的位点，一个是激活型的磷酸化位点，另一个是抑制型的磷酸化位点。独立存在的p34cdc2蛋白激酶是无活性的，同周期蛋白Cdc13结合后，仍然没有活性，但此时的复合物成为两种蛋白激酶的底物，一种是Weel激酶，它使p34cdc2亚基上的抑制位点Tyr-15位残基磷酸化，抑制MPF的活性。第二种蛋白激酶是Cdc2激活蛋白激酶（Cdc2-activating kinase，CAK），可以使Cdc2亚基中激活型的位点Thr-161（T-161）残基磷酸化，这种磷酸化最大限度地激活了MPF的活性，但是，只要Tyr-15（Y-15）位残基是磷酸化的，Cdc2-周期蛋白复合物就没有活性。这种无活性的MPF称为前MPF（Pre-MPF.。要使MPF具有活性，需要Cdc25蛋白的作用，该蛋白具有蛋白磷酸酶的活性，能够将酪氨酸残基上的磷酸基团去除从而将MPF激活，诱导细胞从G2进入M期。不过，Wee1和Cdc25是相互竞争的，如果细胞生长得不够大，Wee1的活性就强，有利于MPF的磷酸化，若细胞生长得够大，就有利于脱磷酸，促进细胞进入M期。

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