比较三种可逆性酶抑制剂的特点。

A.竞争性抑制剂
多数在结构上与底物E相似，在与底物S竞争酶上的活性部位形成不活性的酶抑制剂复合物EI，减少了E与S的相互作用。竞争性抑制作用主要取决S和I的浓度，当[I]>>[S]时，则酶的活性中心全被I所占据，E不与S结合，受到抑制；[I]<<[S]时，则I不能与[E]结合失去抑制能力。
B.非竞争性抑制剂
酶可同时与底物S和抑制剂结合，两者没有竞争，非竞争性抑制剂与ES结合，形成ESI，阻断复合物ES分解为E+P。
特点是：
1.I与S同E的结合部位不同，一般不结合在活性部位；
2.仅改变酶促反应中最大反应速率的参数；
3.[S]↑，不能改变被抑制的状态（I－E结合部位和方式不同于S－E）。
C.反竞争性抑制剂
它是混合型抑制剂，其特点是：
1.E必须先与S形成ES后，再与之结合；
2.同时改变酶促反应的KM和最大反应速率。

略