竞争性抑制剂使VmAx（），Km（）。非竞争性抑制的酶反应中VmAx（），Km（）。

竞争性抑制剂使酶促反应的km（）而Vmax（）。

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计算题： 某酶的Km=4.7×10-5mol/L；Vmax=22μ mol/min。当[S]=2×10-4mol/L，[I]=5×10-4mol/L，Ki=3×10-4mol/L时，求：I为竞争性抑制和非竞争性抑制时，V分别是多少？

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如果加入足够的底物，即使在非竞争性抑制剂存在下，酶促反应速度也能达到正常的Vmax。

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用下列表中数据确定此酶促反应： （1）无抑制剂和有抑制剂的Vmax和Km值。 （2）EI复合物的解理常数Ki。

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酶的非竞争性抑制剂可使其Km值（），而Vm值（）。

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反竞争性抑制剂对酶促反应的影响表现为Vm值（）和Km值（）。

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反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。

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酶的非竞争性抑制动力学特点是（）VmA.x，而Km（）。

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如果Km为2.9×10-4molL-1 。Ki为2×10-5mol/L。在底物浓度为1.5×10-3mol/L时，要得到75%的抑制，需竞争性抑制剂的浓度是多少？

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