跨膜结构域含较多氨基酸残基的内在膜蛋白的二级结构为（），它也可能是多数跨膜蛋白的共同特征。

锌指蛋白以一个含有（）残基的氨基酸保守序列与锌结合。该转录因子家庭的成员大部分具有（）锌指结构，它们通过锌指的（）端形成α螺旋而与DNA相结合。

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多肽是含（）个氨基酸残基的蛋白质。

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寡肽是含有（）氨基酸残基的蛋白质。

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说明氨基酸残基的磷酸化怎样调节蛋白质的活性？

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产生单个碱基变化的突变叫作点突变，如果碱基的改变产生一个并不改变氨基酸残基编码的（），并且不会造成什么影响，这就是（）突变。如果改变了氨基酸残基的密码，这就是错义突变。这种突变对蛋白质功能影响程度要根据被改变的氨基酸残基在蛋白质（）或（）结构中的重要程度，或是与酶的活性位点的密切性来决定，活性变化范围可从零到接近正常。

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α螺旋结构结构域是由同一肽链的（）和（）间的（）维持的，螺距为（），每周螺旋含（）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（）。天然蛋白质分子中的 α螺旋大都属于（）手螺旋。

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从N端起直至C端，整条肽链中氨基酸残基的逐个排列次序通常称为“氨基酸序列”，也就是（）

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胶原前体中脯氨酸残基的羟化反应是在与膜结合的脯氨酰4羟化酶及脯氨酰3羟化酶的催化下进行的，（）是这两种酶所必需的辅助因子。

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真核细胞胞质中蛋白质合成的第一个氨基酸残基是（），原核细胞中蛋白合成的第一个氨基酸残基是（）。

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