酶的催化机理完全可用酶与底物相互契合的“锁钥学说”来阐明的。

米氏常数是酶的（）常数，可用来近似地表示（），Km愈大，则表示酶与底物（）。

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酶在酶促反应中能催化特定的底物反应，与酶的活性中心有关。酶的活性中心往往与底物分子在空间结构上具有特殊的匹配关系，当酶与底物结合时，启动化学反应的发生。下列与图示反应类型相符的生理过程是（）

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关于酶与底物的结合，现在普遍认为的是（）学说，该学说能较好地解释酶催化作用的（）；而酶催化作用的高效率可用（）和（）解释。

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分析下面各小题，回答酶相关问题 酶在酶促反应中能催化特定的底物（酶进行催化反应的反应物）反应，当酶与底物结合时，启动化学反应的发生。请据图一回答问题：

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分析下面各小题，回答酶相关问题 酶在酶促反应中能催化特定的底物（酶进行催化反应的反应物）反应，当酶与底物结合时，启动化学反应的发生。请据图一回答问题：

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分析下面各小题，回答酶相关问题 酶在酶促反应中能催化特定的底物（酶进行催化反应的反应物）反应，当酶与底物结合时，启动化学反应的发生。请据图一回答问题：

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酶的活性中心是由（）和（）促成，（）负责与底物特异性结合，（）直接参与催化。

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在生物化学反应中，当底物与酶的活性位点形成互补结构时，可催化底物发生变化。酶抑制剂是与酶结合并降低酶活性的分子，其中竞争性抑制剂与底物竞争酶的活性位点，从而降低酶对底物的催化效应；非竞争性抑制剂和酶活性位点以外的其他位点结合，能改变酶的构型，使酶不能与底物结合，从而使酶失去催化活性。下列有关叙述不正确的是（）

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酶的活性中心包括（）和（）两个功能部位，其中（）直接与底物结合，决定酶的专一性，（）是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。

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