蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质（）

α-螺旋结构是由同一肽链的（）和（）间的（）键维持的，螺距为（），每圈螺旋含（）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（）。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于（）手螺旋。

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天然蛋白质分子中的α-螺旋都属于（）手螺旋。

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α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的作用力是（）。若某肽链的分子量为22000，（氨基酸的平均分子量为110），则全为α-螺旋时肽链的长度为（）nm，全为β-折叠时肽链的长度（不考虑β-折叠的双链）为（）nm。

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蛋白质分子中α-螺旋构象的特征之一是（）。

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蛋白质分子α－螺旋构象中，螺旋一圈中含有（）个氨基酸残基。

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在蛋白质分子中相邻氨基酸残基的β－碳原子如具有侧链会使α螺旋不稳定。因此当（）、（）、和（）三种氨基酸相邻时，会破坏α螺旋。

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α-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行，氢键是由每个氨基酸的（）与前面隔三个氨基酸的（）形成，它允许所有的肽平面上的（）都能参与氢键的形成。α-螺旋属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的主要作用力是（）。α-螺旋多为（）手螺旋；每圈含（）个氨基酸残基，螺距（）；每个氨基酸残基沿轴上升（），并旋转（）。

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蛋白质中的α-螺旋和β折叠都属于：（）

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比较蛋白质α螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键，并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。

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