简述蛋白质α—螺旋结构的特点。

蛋白质2级结构有α螺旋β折叠β转角无规则卷曲。特点：
①多个肽键平面围绕螺旋中心轴，按右手螺旋旋转，每3.6个氨基酸残基为1周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基分子沿螺旋轴上升的高度为0.15nm。
②肽键平面与螺旋长轴平行，相邻两个螺旋之间氨基酸残基可形成氢键，即每个肽键中N上的H和它后面第4个肽键中的C上的O之间形成许多氢键，是维持α螺旋稳定的主要次级键。
③肽键中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状大小及带电荷的多少均影响α螺旋的稳定。

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