天然蛋白质α-螺旋为右手螺旋。

天然蛋白质分子中的α-螺旋都属于（）手螺旋。

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Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型中，每圈螺旋包含（）个氨基酸残基，高度为（）。每个氨基酸残基沿轴上升（）并旋转100°。

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下列哪一项因素不影响蛋白质α-螺旋的形成：（）

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某蛋白质多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，该蛋白质分子量为240Kda，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中α-螺旋构象占分子长度的百分之多少？

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α-螺旋和β-折叠结构属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的作用力是（）。若某肽链的分子量为22000，（氨基酸的平均分子量为110），则全为α-螺旋时肽链的长度为（）nm，全为β-折叠时肽链的长度（不考虑β-折叠的双链）为（）nm。

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典型的α-螺旋是：（）

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多肽链能否形成α-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接有关。

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破坏α螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）

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多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更利于α-螺旋的形成？为什么？

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