锌指蛋白以一个含有（）残基的氨基酸保守序列与锌结合。该转录因子家庭的成员大部分具有（）锌指结构，它们通过锌指的（）端形成α螺旋而与DNA相结合。
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具有α－螺旋、β－折叠结构的蛋白质的结构是（）
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α螺旋结构结构域是由同一肽链的（）和（）间的（）维持的，螺距为（），每周螺旋含（）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（）。天然蛋白质分子中的 α螺旋大都属于（）手螺旋。
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蛋白质分子的α螺旋结构靠氢键维持，每转一圈旋转（）个氨基酸。
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同源异型蛋白有相同的形成三个α螺旋的60个氨基酸：其中（）螺旋在（）处与DNA相结合。这一家族的转录因子在很多生物体的（）进程中起重要的调节作用。
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简述蛋白质α-螺旋和β-折叠。
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下列哪种情况最可能形成α-螺旋?（）
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简述α-螺旋结构特征
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亮氨酸拉链家族与HLH家族有几点相同之处。（）残基形成一个与（）形成有关的双亲α螺旋。
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