简述蛋白质α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋多肽链骨架，围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成形成棒状的螺旋结构，其主要特点有：
①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展。
②螺旋形成是自发的。
③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm。
④α螺旋结构有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。
⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
β—折叠是指蛋白质分子中两条平行或方向平行主链中伸展的同期折叠的构像，主要特点有：
①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。
②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。
③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。
④平行的β－折叠结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm。

略