天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内（）键的形成，因此构象相当稳定。

α-螺旋结构是由同一肽链的（）和（）间的（）键维持的，螺距为（），每圈螺旋含（）个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为（）。天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于（）手螺旋。

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天然蛋白质分子中的α-螺旋都属于（）手螺旋。

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Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋结构模型，每圈螺旋包含（）个氨基酸残基，螺旋每上升一圈，沿纵轴上升（）nm，每个残基沿轴旋转（）°。天然蛋白质的α-螺旋绝大多数都是（）手螺旋。

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比较蛋白质α螺旋中的氢键和DNA双螺旋中的氢键，并指出氢键在稳定这两种结构中的作用。

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α-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与（）平行，氢键是由每个氨基酸的（）与前面隔三个氨基酸的（）形成，它允许所有的肽平面上的（）都能参与氢键的形成。α-螺旋属于蛋白质的（）级结构，稳定其结构的主要作用力是（）。α-螺旋多为（）手螺旋；每圈含（）个氨基酸残基，螺距（）；每个氨基酸残基沿轴上升（），并旋转（）。

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简述蛋白质α-螺旋结构的基本要点。

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蛋白质分子中α-螺旋结构属于蛋白质（）

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下列哪个因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构（）

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蛋白质的α—螺旋结构有何特点？

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